برهمکنش همزمان دو پپتید استخراجی از گلوتن گندم هیدرولیز شده توسط تریپسین با پروتئین

در مطالعه حاضر برهمکنش دو پپتید مهارکننده آنزیم آنژیوتانسینI استخراج شده از گلوتن گندم با پروتئین آلبومین سرم انسانی مورد بررسی قرار گرفته است. این برهمکنش توسط روش های مختلف طیف سنجی ، کالریمتری و الگوسازی مولکولی انجام شده است. مطالعه خاموشی طیف فلورسانس پروتئین آلبومین سرم انسانی و فلورسانس زمان آسایش توسط دو پپتید به صورت سیستم های دو تایی و سه تایی نشان دهنده پیوند هر دو پپتید به پروتئین آلبومین سرم خون است. تجزیه و تحلیل نتایج حاکی از تمایل متفاوت دو پپتید به پروتئین آلبومین سرم انسانی در سیستم های دو تایی و سه تایی است. مطالعات فلورسانس سه بعدی گویای تفاوت در تمایل برهمکنش پپتید P4 با پروتئین آلبومین سرم انسانی در غیاب و حضور پپتید P6 می باشد. بر همکنش دو پپتیدP4 و P6 با پروتئین آلبومین سرم انسانی توسط طیف سنجی دو رنگ نمایی دورانی صورت پذیرفت و نتایج حاصل از طیف سنجی دو رنگ نمایی دورانی گویای شکل گیری بیشتر ساختار دوم پروتئین در اثر برهمکنش با دو پپتیدP4 و P6 است. افزایش میزان پیوند هیدروژنی همراه با کاهش خاصیت بیضی گون در دو رنگ نمایی دورانی می باشد. مطالعه پیوند دو پپتید P4 و P6 به پروتئین آلبومین سرم انسانی به صورت سیستم های دو تایی و سه تایی توسط کالریمتری تیتراسیون هم دما انجام شد. مقادیر آنتالپی و آنتروپی به دست آمده از کالریمتری، نوع نیروی برهمکنش دو پپتیدP4 و P6 را با پروتئین آلبومین سرم انسانی مشخص می نماید. فاصله میان پپتید P4 با فلوروفور پروتئین در غیاب و حضور پپتید P6 توسط روابط فورستر تعیین شد و نشان داد که انتقال انرژی میان پروتئین آلبومین سرم و پپتید صورت می گیرد. روش الگوسازی مولکولی جایگاه برهمکنش پپتید P4 را در پروتئین آلبومین سرم انسانی در غیاب و حضور پپتید P6 مشخص کرده است. الگوسازی مولکولی نشان داد که پپتید P4 در غیاب و حضور پپتید P6 در جایگاه های IA و IIA پروتئین آلبومین سرم انسانی پیوند می شود. نتایج فوق در مطالعات سازوکار برهمکنش مکمل های غذایی و دارویی با پروتئین های حامل خون نقش به سزایی ایفا می کند.

با تشکر از:

استاد راهنما: بهزاد شارقی . جمشید خان چمنی | استاد مشاور: احمد آسوده | دانشجو: رضا عصاران دربان